фосфопротеинкиназа -> влияние на фосфорилирование / дефосфорилирование белковых молекул (посттранскрииционная модификация). • Третий влияние на состояние микротрубочек нервных клеток. В результате ассоциации / диссоциации молекул 8-100 и ионов Са2+ происходит изменение концентрации последнего в клетке, что определяет процесс перестройки и диссоциации микротрубочек. Следовательно, 5-100 косвенно воздействует на внутриклеточный транспорт. • Четвертый влияние на процессы обмена и специфической рецепции нейромедиаторов. 8-100 изменяют уровень специфического связывания лигандов (ацетилхолина, ГАМК, дофамина, серотонина, норадреналина) с рецепторами. Таким образом, различные изоформы и конформеры белков 8-100 представляют наиболее универсальные из известных макромолекул, которые участвуют в регуляции практически всех основных мембранных, цитоплазмических и ядерных метаболических процессов, связанных с обеспечением механизмов восприятия и интеграции поступающей в нервную систему информации, принимают участие в ответе генов раннего реагирования, в реализации генетических программ апоптоза и антиапоптозной защиты. Регуляторный потенциал белков 8-100 реализуется через системы вторичных мессенджеров и, прежде всего внутриклеточных ионов Са“ . Кальций-зависимая перестройка пространственной структуры белков 8-100 позволяет им в форме тех или иных конформеров специфически связываться с определенными молекулами нервной ткани, регулируя активность последних или образуя с ними надмолекулярные комплексы с измененными функциональными свойствами. Поэтому, белки 8-100 не подменяя в функциональном отношении ни одно из ключевых метаболических звеньев, участвуют в их системной интеграции, что и 34 |
• Третий влияние на состояние микротрубочек нервных клеток. В результате ассоциации / диссоциации молекул 8-100 и ионов Са2+ происходит изменение концентрации последнего в клетке, что определяет процесс перестройки и диссоциации микротрубочек. в ну тр и кл е го ч н ы й тр а нс порт. • Четвертый влияние на процессы обмена и специфической рецепции нейромедиаторов. 8-100 изменяют уровень специфического связывания лигандов (ацетилхолина, ГАМК, дофамина, серотонина, норадреналина) с рецепторами. Таким образом, различные изоформы и копформеры белков 8-100 представляют наиболее универсальные из известных макромолекул, которые участвуют в регуляции практически всех основных мембранных, цитоплазмических и ядерных метаболических процессов, связанных с обеспечением механизмов восприятия и интеграции поступающей в нервную систему информации, принимают участие в ответе генов раннего реагирования, в реализации генетических программ апоптоза и антиапоптозной защиты. Регуляторный потенциал белков 8-100 реализуется через системы вторичных мессенджеров и, прежде всего внутриклеточных ионов Са2\ Кальций-зависимая перестройка пространственной структуры белков 8-100 позволяет им в форме тех или иных конформеров специфически связываться с определенными молекулами нервной ткани, регулируя активность последних или образуя с ними надмолекулярные комплексы с измененными функциональными свойствами. Поэтому, белки 8-100 не подменяя в функциональном отношении ни одно из ключевых метаболических звеньев, участвуют в их системной интеграции, что и составляет молекулярную основу организации специфических физиологических функций нервной системы. Экспериментально доказано участие белков группы 8-100 в регуляции процессов направленного роста отростков нейронов, в завершении Следовательно, 8-100 косвенно воздействует на |