Проверяемый текст
Котельникова, Ольга Викторовна; Клинико-диагностическое значение определения антител к ферментам гуаниновой ветви пуринового метаболизма у больных ревматоидным артритом с использованием иммобилизированной формы магнитоуправляемого сорбента (Диссертация 2008)
[стр. 70]

Имеются сообщения об обнаружении антинейтрофильных цитоплазматических антител (АНЦА) при сегментарном некротизирующем гломерулонефрите, СКВ, гранулематозе Вегенера и других системных васкулитах, которые могут связываться с мембраноассоциированной формой миелопероксидазы [8, 86].
Такое взаимодействие активирует миелопероксидазу как in vitro, так и in vivo и приводит к повышенной продукции кислородных радикалов и стимуляции перекисного окисления липидов.
Крупные естественные белковые молекулы, к которым можно отнести и многие ферменты, обладают несколькими детерминантными группировками, причем число их увеличивается пропорционально возрастанию молекулярной массы белковых молекул.
Количество детерминантных групп на молекуле белка имеет существенное значение для реализации ее антигенности.
Различные
антигенные детерминанты, расположенные на белковой полисахаридной молекуле, не равнозначны по своему вкладу в стимуляцию иммунного ответа.
Наиболее значимые из них (иммунодоминантные группы) характеризуются гидрофильностью и ориентированы в водную среду, окружающую молекулу, а не локализованы внутри молекулы
[106].
В условиях аутоиммунной патологии АФК могут приводить не только к активации ПОЛ, но и к окислительной модификации белков.
В зависимости от типа АФК этот процесс сопровождается либо фрагментацией, либо агрегацией белковых молекул, а также повышением чувствительности к протеолизу.
Окисление отдельных остатков<аминокислот
(серосодержащих, ароматических и других) ферментов приводит к изменениям ферментативной активности и структуры белка, а также иммунологических свойств [36].
Учитывая важную роль ферментов АОС и ПМ в метаболизме соединительной ткани, являющейся морфологическим субстратом ревматического поражения, их участие в иммунорегуляторных процессах, дисбаланс которых наблюдается при большинстве заболеваний суставов, представляется весьма перспективным изучение причин, оказывающих влияние на изменение активности вышеперечисленных ферментов у больных РА и ОА.
Это позволит более глубоко понять суть
[стр. 43]

Характер взаимодействия Ат с ферментами может быть различен: они могут ингибировать ферментативную активность, усиливать или не изменять ее.
Если антигенные группы фермента расположены вне его активного центра, то последний и в фермент-антиферментном комплексе может оставаться доступным для субстрата, сохраняя свою энзиматическую активность.
Если же участки фермента, от которых зависят его антигенные свойства, частично охватывают и область активного центра, то антитела к ферменту будут мощным ингибитором, конкурирующим с субстратом.
Известны и те, и другие случаи.
Например, катехолоксидаза полностью сохраняет активность в комплексе с соответствующим антителом, тогда как лецитиназа утрачивает ее почти целиком.
Описано снижение ферментативной активности СОД под влиянием антител к ней [9].
К промежуточным случаям относится взаимодействие антител с уреазой, папаином, рибонуклеазой, которые сохраняют.свою активность частично [16, 17].
Возможно также и усиление активности энзимов в результате взаимодействия со специфическими антителами.
Отмечено, что специфические иммуноглобулины помимо повышения истинной ферментативной активности каталазы, защищают ее от действия ингибиторов, ультрафиолетового облучения и нагревания [71].
Имеются сообщения об обнаружении антинейтрофильных цитоплазматических антител (АНЦА) при сегментарном некротизирующем гломерулонефрите, СКВ, гранулематозе Вегенера и других системных васкулитах, которые могут связываться с мембраноассоциированной формой миелопероксидазы
[5, 41].
Такое взаимодействие активирует миелопероксидазу как in vitro, так и in vivo и приводит к повышенной продукции кислородных радикалов и стимуляции перекисного окисления липидов.
Крупные естественные белковые молекулы, к которым можно отнести и многие ферменты, обладают несколькими детерминантными группировками, причем число их увеличивается пропорционально возрастанию молекулярной массы белковых молекул.
Количество детерминантных групп на молекуле белка имеет существенное значение для реализации ее антигенности.
Различные


[стр.,44]

антигенные детерминанты, расположенные на белковой полисахаридной молекуле, не равнозначны по своему вкладу в стимуляцию иммунного ответа.
Наиболее значимые из них (иммунодоминантные группы) характеризуются гидрофильностью и ориентированы в водную среду, окружающую молекулу, а не локализованы внутри молекулы
[50].
В условиях аутоиммунной патологии АФК могут приводить не только к активации ПОЛ, но и к окислительной модификации белков.
В зависимости от типа АФК этот процесс сопровождается либо фрагментацией, либо агрегацией белковых молекул, а также повышением чувствительности к протеолизу.
Окисление отдельных остатков
аминокислот (серосодержащих, ароматических и других) ферментов приводит к изменениям ферментативной активности и структуры белка, а также иммунологических свойств [18].
В доступной литературе нам не встретились работы по изучению содержания антител к энзимам гуаниновой ветви пуринового метаболизма при ревматических заболеваниях суставов, за исключением единичных работ по исследованию Ат к 5-НТ при РА [21].
Учитывая важную роль ГДА, 5-НТ и ПНФ в метаболизме соединительной ткани, являющейся*морфологическим субстратом ревматического поражения, их участие в иммунорегуляторных процессах, дисбаланс которых наблюдается при большинстве заболеваний суставов, представляется весьма перспективным изучение причин, оказывающих влияние на изменение активности вышеперечисленных ферментов у больных РА и ОА.
Это позволит более глубоко понять суть
метаболических нарушений, происходящих при данных патологических процессах, выявить дополнительные иммунологические различия при воспалительных и дегенеративных суставных заболеваниях, способствующие их диагностике и дифференциальной диагностике.
В литературе имеются сообщения об успешном использовании иммобилизированных магнитоуправляемых иммуносорбентов в диагностике различных заболеваний ревматической группы [13].
Иммобилизацию фермента можно определить как включение молекулы фермента в какую-либо изолированную

[Back]