|
23 цательного заряда и дестабилизацией кальцийнеустойчивых asи рказеинов положено в основу сычужного свертывания молока в производстве сычужных или кислотно-сычужных сыров. Группа у-казеинов. Как уже отмечалось (см. характеристику рказеина) Комитетом по Номенклатуре (ADSA) рекомендовано называть указеины Р-казеинами с указанием в скобках параметров фрагмента этой фракции. Например: угказеин следует называть Р-Кн (фрагмент 29...209); у2-казеин Р-Кн (фрагмент 106...209); у3-казеин Р-Кн (фрагмент 108...209). На рисунке 1.1 группа у-казеинов обозначена просто как фрагменты Р-казеина без указания параметров фрагмента с сохранением буквенного обозначения фракции «у», что можно объяснить широким распространением названия этой группы казеинов в отраслевой научной, научнопрактической и производственной литературе. В свежем молоке здоровых коров содержание у-казеинов составляет от 3 до 7 %. Особенностью у-казеинов является то, что под действием сычужного фермента белки этой фракции не осаждаются уходят в сыворотку. То есть увеличение содержания у-казеинов в молоке приводит к снижению степени использования белков в производстве продуктов, в основу технологии которых положено сычужное свертывание (сычужные сыры, казеин сычужный, отдельные виды творога). Сывороточные белки это белки молока, оставшиеся в сыворотке после осаждения казеина из сырого обезжиренного молока при подкислении его до pH 4,6 и температуре 20° С. Сывороточные белки фракционируют не только по их электрофоретической подвижности, но и по их растворимости в растворах солей и при разной температуре. Основными сывороточными белками принято считать (3лактоглобулин, массовая доля которого от общего содержания этих белков составляет от 50 до 54 %, и a-лактальбумин от 20 до 25 %. Остальное количество сывороточных белков приходится на альбумин сыворотки крови, |
14 Р-Казеин представлен полипептидной цепью из 209 аминокислотных остатков, которая содержит пять остатков фосфорной кислоты; имеет семь генетических вариантов. Фракция характеризуется повышенным содержанием Валина, лейцина, пролина, содержит меньше аланина и аспарагиновой кислоты при отсутствии цистеина [89, 117]. Следует особо отметить способность р-казеина, как и с^-казеинов осаждаться в присутствии ионов кальция, что имеет большое практическое значение при сычужном свертывании молока (под действием сычужного фермента и в присутствии ионов кальция) в производстве сычужных сыров. От содержания этих фракций в молоке зависят скорость процесса свертывания, реологические свойства получаемых сгустков, поведение их при дальнейшей обработке и, как следствие, выход и качество готового продукта. к-Казеин. Главный компонент к-казеина представлен полипептидной цепью, состоящей из 169 аминокислотных остатков, а том числе двух остатков цистеина. к-Казеин в отличие от asи р-казеинов содержит только один фосфосериновый остаток, поэтому практически не присоединяет ионы кальция, то есть не теряет растворимости в их присутствии и является кальцийустойчивой фракцией [25, 48]. Воздействие сычужного фермента на поверхностную фракцию мицелл казеина к-казеин с последующими его гидролизом, потерей отрицательного заряда и дестабилизацией кальцийустойчивых asи р-казеинов положено в основу сычужного свертывания молока в производстве сычужных или кислотно-сычужных сыров [47, 106, 121]. В свежем молоке здоровых коров содержание у-казеинов составляет от 3 до 7 %. Особенностью у-казеинов является то, что под действием сычужного фермента белки этой фракции не осаждаются и уходят в сыворотку. То есть увеличение содержания у-казеинов в молоке приводит к снижению степени использования белков в производстве продуктов, в основу 15 технологии которых положено сычужное свертывание (сычужные сыры, казеин сычужный, отдельные виды творога) [52, 100]. Сывороточные белки это белки молока, оставшиеся в сыворотке после осаждения казеина из сырого обезжиренного молока при подкислении его до pH 4,6 и температуре 20° С. Сывороточные белки фракционируют не только по их электрофоретической подвижности, но и по их растворимости в растворах солей и при разной температуре [39, 50, 119]. Основными сывороточными белками принято считать [3лактоглобулин, массовая доля которых от общего содержания этих белков составляет от 50 до 54 %, и а-лактальбумин от 20 до 25 %. Остальное количество сывороточных белков приходится на альбумин сыворотки крови, иммуноглобулины, термостабильные сывороточные белки и другие минорные белки [26, 27, 111]. Сывороточные белки не гидролизуются плазмином и сычужным ферментом, по сравнению с казеином менее чувствительны к кальцию, но более чувствительны к нагреванию. Нагревание молока или сыворотки вызывает их денатурацию изменение структуры (развертывание полипептидных цепей) с последующим взаимодействием друг с другом и с неказенном казеиновых мицелл. Образующиеся комплексы влияют на технологические свойства молока: термоустойчивость и способность к сычужному свертыванию [3, 5, 109]. Фракционный состав сывороточных белков (в % к общему содержанию) приведен на рисунке 1.5. Лактальбуминовая фракция фракция термолабильных сывороточных белков, не осаждающаяся при полунасыщении сульфатом аммония или насыщении сульфатом магния. К белкам этой фракции относятся [3лактоглобулин, а-лактальбумин и альбумин сыворотки крови, рЛактоглобулин и а-лактальбумин это основные сывороточные белки. |