|
24 иммуноглобулины, термостабильные сывороточные белки и другие минорные белки. В отличие от казеинов, сывороточные белки не ассоциируют друг с другом, не осаждаются в изоэлектрической точке (pH 4,6), их полипептидные цепи не содержат фосфора, отличаются высоким содержанием серосодержащих аминокислот, низким содержанием пролина, поэтому имеют глобулярную конформацию со значительным количеством а-спиральных участков. В силу малого размера частиц сывороточных белков их количество во много раз превышает число казеиновых мицелл. Сывороточные белки не гидролизуются плазмином и сычужным ферментом, по сравнению с казеином менее чувствительны к кальцию, но более чувствительны к нагреванию. Нагревание молока или сыворотки вызывает их денатурацию изменение структуры (развертывание полипептидных цепей) с последующим взаимодействием друг с другом и с %казеином казеиновых мицелл. Образующиеся комплексы влияют на технологические свойства молока: термоустойчивость и способность к сычужному свертыванию. Фракционный состав сывороточных белков (в % к общему содержанию) приведен на рисунке 1.2. 1.2.2. Структура белков молока Белковые молекулы содержат от 100 до нескольких тысяч аминокислот в пептидных цепях, упорядоченных в пространстве. Для характеристики строения белков введены понятия о первичной, вторичной и третичной структуре. И если речь идет о белках, образующих мицеллы, о четвертичной структуре. В настоящее время изучена первичная структура большинства компонентов казеина, р-лактоглобулина, а-лактальбумина, протеозо-пептонов. А также получены некоторые сведения о вторичной, третичной и четвертичной структурах основных белков молока [80, 81, 82]. |
15 технологии которых положено сычужное свертывание (сычужные сыры, казеин сычужный, отдельные виды творога) [52, 100]. Сывороточные белки это белки молока, оставшиеся в сыворотке после осаждения казеина из сырого обезжиренного молока при подкислении его до pH 4,6 и температуре 20° С. Сывороточные белки фракционируют не только по их электрофоретической подвижности, но и по их растворимости в растворах солей и при разной температуре [39, 50, 119]. Основными сывороточными белками принято считать [3лактоглобулин, массовая доля которых от общего содержания этих белков составляет от 50 до 54 %, и а-лактальбумин от 20 до 25 %. Остальное количество сывороточных белков приходится на альбумин сыворотки крови, иммуноглобулины, термостабильные сывороточные белки и другие минорные белки [26, 27, 111]. Сывороточные белки не гидролизуются плазмином и сычужным ферментом, по сравнению с казеином менее чувствительны к кальцию, но более чувствительны к нагреванию. Нагревание молока или сыворотки вызывает их денатурацию изменение структуры (развертывание полипептидных цепей) с последующим взаимодействием друг с другом и с неказенном казеиновых мицелл. Образующиеся комплексы влияют на технологические свойства молока: термоустойчивость и способность к сычужному свертыванию [3, 5, 109]. Фракционный состав сывороточных белков (в % к общему содержанию) приведен на рисунке 1.5. Лактальбуминовая фракция фракция термолабильных сывороточных белков, не осаждающаяся при полунасыщении сульфатом аммония или насыщении сульфатом магния. К белкам этой фракции относятся [3лактоглобулин, а-лактальбумин и альбумин сыворотки крови, рЛактоглобулин и а-лактальбумин это основные сывороточные белки. 19 Белковые молекулы содержат от 100 до нескольких тысяч аминокислот в пептидных цепях, упорядоченных в пространстве. Для характеристики строения белков введены понятия о первичной, вторичной и третичной структуре. И если речь идет о белках, образующих мицеллы, о четвертичной структуре. В настоящее время изучена первичная структура большинства компонентов казеина, Р-лактоглобулина, а-лактальбумина, протеозо-пептонов. А также получены некоторые сведения о вторичной, третичной и четвертичной структурах основных белков молока [46, 90, 93, 103]. В настоящее время с помощью электронномикроскопических исследований установлено, что казеинаткальцийфосфатный комплекс (ККФК) образует мицеллы, которые имеют сферическую форму с диаметром от 40 до 300 нм (средний диаметр составляет около 100 нм) и являются высокоорганизованными структурными единицами со средней молекулярной массой 6108 [41, 43, 115]. К настоящему времени известны более десяти моделей структуры мицелл казеина, которые предполагают сцепление в мицелле, как отдельных полипептидных цепей, так и субмицелл между собой, в основном, с помощью коллоидного фосфата кальция. В основе болынинствамоделей лежит субмицеллярный принцип построения мицеллы, то есть субмицеллы рассматриваются как структурные субъединицы мицелл. Сведения о характере комбинаций фракций казеина в субмицеллах достаточно противоречивы. Эти противоречия касаются соотношения фракций казеина в субмицеллах, относительно распределения их в объеме субмицелл (гиброфобное ядро и гидрофильная поверхность), зависимости соотношения фракций казеина от размеров субмицелл [55, 58, 116]. Субмицеллы объединяются в мицеллы с помощью коллоидного фосфата кальция. Ряд исследователей не исключают возможность мицеллообразования казеина за счет гидрофобных взаимодействий между субмицеллами. Субмицеллы с незначительным содержанием к-казеина или без него расположены внутри мицеллы, а с высоким содержанием к-казеина — на ее |