|
26 Первичная структура определяется числом и расположением ааминокислот, конфигурацией связей в полипептидных цепях и, если белки состоят из нескольких полипептидных цепей, местоположением и типом поперечных связей. Вторичная структура белков отражает порядок пространственной ориентации полипептидной цепи конформацию, зависящую от взаимного расположения аминокислотных остатков полипептидной цепи. Полипептидные цепи белковых молекул могут иметь спиралевидную или зигзагообразную укладку, стабилизированную за счет водородных связей. Третичная структура отражает способ укладки полипептидных цепей в глобулярных белках с образованием компактной структуры. Формирование третичной структуры обусловлено тем, что аминокислоты пролин и оксипролин своей плоской конфигурацией нарушают а-спираль, вследствие чего происходит ее развертывание и образование компактных шарообразных структур. Стабильность третичной структуры обусловлена силами взаимодействия полярных и неполярных связей боковых цепей, а также водородными связями. Четвертичная структура. Казенны, как некоторые другие белки, могут образовывать непрочно связанные друг с другом мицеллы, то есть формировать четвертичную структуру. Мицеллы это агрегаты частиц, состоящие из субединиц (субмицелл), которые легко разрушаются под воздействием внешних факторов. Связь между субмицеллами в мицеллах осуществляются, по-видимому, через кальцийфосфатные мостики, так как величина казеиновых частиц в значительной степени зависит от содержания кальция в молоке. После удаления кальция мицеллы казеина распадаются на субмицеллы. В настоящее время с помощью электронномикроскопических исследований установлено, что казеинаткальцийфосфатный комплекс образует мицеллы, которые имеют сферическую форму с диаметром от 40 до 300 нм |
19 Белковые молекулы содержат от 100 до нескольких тысяч аминокислот в пептидных цепях, упорядоченных в пространстве. Для характеристики строения белков введены понятия о первичной, вторичной и третичной структуре. И если речь идет о белках, образующих мицеллы, о четвертичной структуре. В настоящее время изучена первичная структура большинства компонентов казеина, Р-лактоглобулина, а-лактальбумина, протеозо-пептонов. А также получены некоторые сведения о вторичной, третичной и четвертичной структурах основных белков молока [46, 90, 93, 103]. В настоящее время с помощью электронномикроскопических исследований установлено, что казеинаткальцийфосфатный комплекс (ККФК) образует мицеллы, которые имеют сферическую форму с диаметром от 40 до 300 нм (средний диаметр составляет около 100 нм) и являются высокоорганизованными структурными единицами со средней молекулярной массой 6108 [41, 43, 115]. К настоящему времени известны более десяти моделей структуры мицелл казеина, которые предполагают сцепление в мицелле, как отдельных полипептидных цепей, так и субмицелл между собой, в основном, с помощью коллоидного фосфата кальция. В основе болынинствамоделей лежит субмицеллярный принцип построения мицеллы, то есть субмицеллы рассматриваются как структурные субъединицы мицелл. Сведения о характере комбинаций фракций казеина в субмицеллах достаточно противоречивы. Эти противоречия касаются соотношения фракций казеина в субмицеллах, относительно распределения их в объеме субмицелл (гиброфобное ядро и гидрофильная поверхность), зависимости соотношения фракций казеина от размеров субмицелл [55, 58, 116]. Субмицеллы объединяются в мицеллы с помощью коллоидного фосфата кальция. Ряд исследователей не исключают возможность мицеллообразования казеина за счет гидрофобных взаимодействий между субмицеллами. Субмицеллы с незначительным содержанием к-казеина или без него расположены внутри мицеллы, а с высоким содержанием к-казеина — на ее |