|
27 (средний диаметр составляет около 100 нм) и являются высокоорганизованными структурными единицами со средней молекулярной массой 6108. Первой моделью субмицеллярного строения мицелл является модель, разработанная Мором. Другие модели этого типа можно рассматривать как ее модификации, в том числе и модель, разработанную Д.Г. Шмидтом. Автор предполагает, что мицелла казеина состоит из субмицелл диаметром 10-20 нм. Субмицеллы состоят из asr, as2-, Ри к-казеинов в соотношении 3:1:3:1. Субмицеллы объединяются в мицеллы с помощью коллоидного фосфата кальция. Ряд исследователей не исключают возможность мицеллообразования казеина за счет гидрофобных взаимодействий между субмицеллами. С появлением новых и развитием традиционных методов исследований структура модели мицелл казеина уточнялась и совершенствовалась. Таким образом, строение белков молока следующее. Белки состоят из крупных молекул (полипептидных цепей) с относительной молекулярной массой свыше 10000, способных агрегировать друг с другом в субмицеллы и мицеллы. Свойства белков определяются количеством, видом и последовательностью расположения аминокислот (т.е. первичной структурой), их пространственной ориентацией и способом укладки полипептидных цепей (вторичной и третичной структурой), а также взаимодействием агрегатов основных фракций субмицелл (из asr, as2-, (3и к-казеинов) в мицеллах (четвертичной структурой). Силы, обусловливающие ту или иную структуру отличаются по своей природе и прочности [11, 83, 97, 108, 109, 111]. |
19 Белковые молекулы содержат от 100 до нескольких тысяч аминокислот в пептидных цепях, упорядоченных в пространстве. Для характеристики строения белков введены понятия о первичной, вторичной и третичной структуре. И если речь идет о белках, образующих мицеллы, о четвертичной структуре. В настоящее время изучена первичная структура большинства компонентов казеина, Р-лактоглобулина, а-лактальбумина, протеозо-пептонов. А также получены некоторые сведения о вторичной, третичной и четвертичной структурах основных белков молока [46, 90, 93, 103]. В настоящее время с помощью электронномикроскопических исследований установлено, что казеинаткальцийфосфатный комплекс (ККФК) образует мицеллы, которые имеют сферическую форму с диаметром от 40 до 300 нм (средний диаметр составляет около 100 нм) и являются высокоорганизованными структурными единицами со средней молекулярной массой 6108 [41, 43, 115]. К настоящему времени известны более десяти моделей структуры мицелл казеина, которые предполагают сцепление в мицелле, как отдельных полипептидных цепей, так и субмицелл между собой, в основном, с помощью коллоидного фосфата кальция. В основе болынинствамоделей лежит субмицеллярный принцип построения мицеллы, то есть субмицеллы рассматриваются как структурные субъединицы мицелл. Сведения о характере комбинаций фракций казеина в субмицеллах достаточно противоречивы. Эти противоречия касаются соотношения фракций казеина в субмицеллах, относительно распределения их в объеме субмицелл (гиброфобное ядро и гидрофильная поверхность), зависимости соотношения фракций казеина от размеров субмицелл [55, 58, 116]. Субмицеллы объединяются в мицеллы с помощью коллоидного фосфата кальция. Ряд исследователей не исключают возможность мицеллообразования казеина за счет гидрофобных взаимодействий между субмицеллами. Субмицеллы с незначительным содержанием к-казеина или без него расположены внутри мицеллы, а с высоким содержанием к-казеина — на ее 20 поверхности. Таким образом, поверхность мицеллы казеина за счет электрических зарядов связывает значительное количество воды, что обусловлено полярностью ее молекул. На образовавшемся слое адсорбируются другие частицы воды. По мере утолщения слоя связанной воды новые молекулы воды все слабее удерживаются коллоидной частицей [13, 59]. Таким образом, строение белков молока следующее. Белки состоят из крупных молекул (полипептидных цепей) с относительной молекулярной массой свыше 10000, способных агрегировать друг с другом в субмицеллы и мицеллы. Свойства белков определяются количеством, видом и последовательностью расположения аминокислот (т.е. первичной структурой), их пространственной ориентацией и способом укладки полипептид' ных цепей (вторичной и третичной структурой), а также взаимодействием агрегатов основных фракций субмицелл (из aSr> aS2-, {3и к-казеинов) в мицеллах (четвертичной структурой). Силы, обусловливающие ту или иную структуру отличаются по своей природе и прочности. Важным физико-химическим свойством казеина является то, что в молоке казеин содержится в виде казеинатов кальция, соединенных с коллоидным фосфатом кальция [19,20]. Ионы кальция могут присоединяться к карбоксильным группам казеина: *• R СООН + Са2+ —> R СООСа+ R-COO^ 2R СООН + Са2+ _ CQQ Са К физико-химическим свойствам белков относятся также электрические свойства и растворимость, оптические свойства, денатурация. При формировании структуры белков на поверхности их частиц остаются свободные функциональные группы, которые в водной фазе диссоциируют и образуют ионы. Ионизированные группы и придают молекулам |