|
28 Наиболее важный фибринолитик плазмин, который образуется с помощью активаторов из неактивного предшественника плазминогена, связываясь с нитями фибрина при образовании первичного тромба. Физиологические активаторы плазминогена (лизокиназа, урокиназа и тканевой активатор плазминогена) фиксируются на мембранах клеток различных тканей [58]. При определенных условиях они активируются, в результате чего активный плазмин трансформирует фибриноген в фибрин. Возникшие при этом растворимые продукты подавляют действие тромбина и выпадение фибрина. Вследствие того, что активаторы плазминогена обладают высоким сродством к фибрину, происходит визирование образовавшихся тромбов. Регуляция плазмина осуществляется рядом ингибиторов, к которым, кроме сь-антиплазмина, относятся также а!-ангитрипсин, а2-макроглобулин и антитромбин III, а также инактиватор С\—компонент комплимента. Антиплазмины, образующие комплексы с субстратом, в последующем фагоцитируются моноцитами-макрофагами и элиминируются [98]. Ранее высокую адгезивность клеток крови при хронических воспалительных и злокачественных заболеваниях связывали исключительно с активностью фибрина. Однако, после открытия адгезивных молекул, стали учитывать возможность существования и другого механизма этого феномена. Было установлено, что специальные гликопротеиновьте структуры, обнаруживаемые на поверхности клеток крови и эндотелия сосудов, обусловливают специфический межклеточный контакт, ведущий к адгезии и последующей агрегации клеток крови. В настоящее время адгезивные молекулы служат предметом интенсивных исследований [62]. Очевидно, адгезия является лишь одной, но не обязательно основной функцией этих молекул, рассматривающихся сегодня в качестве представителей семейства иммуноглобулинов. Существует мнение, что обширная группа молекул этого семейства является точкой приложения полиферментных препаратов [181]. Ферментные препараты снижают тромбообразоваиие и усиливают процессы фибринолиза, тормозят агрегацию тромбоцитов, оказывают влия |
40 Наиболее важный фибринолитик плазмин, который образуется с помощью активаторов из неактивного предшественника плазминогена, связываясь с нитями фибрина при образовании первичного тромба. Физиологические активаторы плазминогена (лизокиназа, урокиназа и тканевой активатор плазминогена) фиксируются на мембранах клеток различных тканей [89]. При определенных условиях они активируются, в результате чего активный плазмин трансформирует фибриноген в фибрин. Возникшие при этом растворимые продукты подавляют действие тромбина и выпадение фибрина. Вследствие того, что активаторы плазминогена обладают высоким сродством к фибрину, происходит лизирование образовавшихся тромбов. Регуляция плазмина осуществляется рядом ингибиторов, к которым, кроме аг-антиплазмина, относятся также си-антитрипсин, с*2макроглобулин и антитромбин III, а также инактиватор (^-компонент комплимента. Антиплазмины, образующие комплексы с субстратом, в последующем фагоцитируются моноцитами-макрофагами и элиминируются [98]. Ранее высокую адгезивность клеток крови при хронических воспалительных и злокачественных заболеваниях связывали исключительно с активностью фибрина. Однако, после открытия адгезивных молекул, стали учитывать возможность существования и другого механизма этого феномена. Было установлено, что специальные гликопротеиновые структуры, обнаруживаемые на поверхности клеток крови и эндотелия сосудов, обусловливают специфический межклеточный контакт, ведущий к адгезии и последующей агрегации клеток крови. В настоящее время адгезивные молекулы служат предметом интенсивных исследований [56]. Очевидно, адгезия является лишь одной, но не обязательно основной функцией этих молекул, рассматривающихся сегодня в качестве представителей семейства иммуноглобулинов. Существует мнение, что обширная группа молекул этого семейства является точкой приложения полиферментных препаратов [201, 209]. 41 Ферментные препараты снижают тромбообразование и усиливают процессы фибринолиза, тормозят агрегацию тромбоцитов, оказывают влияние на адгезивные молекулы и повышают способность эритроцитов изменять свою форму [150]. Понижая вязкость крови, энзимы способствуют улучшению кровоснабжения органов и тканей и, соответственно, их трофики. Целый ряд клинических испытаний продемонстрировал высокую эффективность энзимных препаратов при лечении таких заболеваний, как тромбозы, тромбофлебиты и облитерирующий эндартериит, а также при профилактике тромбоэмболических осложнений [17,66, 207]. Си^епЫсЫег ХР. изучали эффект воздействия различных концентраций раствора Вобэнзима на процесс фибринолиза и образование фибрина [183]. При этом с помощью ионов кальция или антистафилококковой плазмы вызывалась коагуляцию фибрина в сыворотке крови человека или кролика при добавлении лимонной кислоты. В последующем фибриновый сгусток подвергали воздействию препарата Вобэнзим в виде суспензий различных концентраций. Опыты показали, что фибриновый сгусток растворялся со скоростью, пропорциональной концентрации препарата Вобэнзим в растворе [184,291]. Фибринолитическое действие препарата Вобэнзим наблюдается и при рассасывании гематом. В экспериментах на животных 51геюЬпап Р. и соавт. обнаружили, что гематомы, возникшие в результате ранений, травм или других причин, под влиянием Вобэнзима рассасывались гораздо быстрее [275]. Петехии исчезали в течение периода, который был на 55% короче, чем при использовании плацебо. Действие полиферментных препаратов на реологию и микроциркуляцию (94) также многогранно. С одной стороны, реологические свойства крови зависят от количества и состояния клеток крови, а с другой от реологии плазмы. Концентрация фибриногена в плазме крови, в значительной степени, определяет ее реологические свойства. Повышение концентрации фибриногена отрицательно сказывается на вязкости крови. Снижение |