|
ционного градиентов. К настоящему моменту при помощи биохимических исследований на молекулярном уровне выявлены некоторые структурно-функциональные особенности АТФ-азы. Установлено, что молекула АТФ-азы представляет собой гетеродимер, состоящий из аи (3-субъединиц. Некоторые авторы рассматривают возможность существования у-субъединицы (196), ее функциональная роль обклеточнои мембраны может также форме (ар)2-гетеротетрамера и олигомера а(3-димеров (380). Таким образом, фермент является гетерогенным молекулярным комплексом, представленным множеством изоформ аи р-субъединиц с различными связями между ними. В настоящий момент в клетках млекопитающих дифференцируют четыре различных а-полипептида (<х1, а2, аЗ и а4) и три отличных между собой р-изоформы (pi, р2 и рЗ). Указывается на иммунологическое сходство а1 и а2 изоформ (153). Функциональные особенности фермента обусловлены его структурой. К настоящему моменту в аи р-субъединицах молекулы АТФ-азы выделяют экстрацеллюлярные участки (эктодомены субъединиц), трансмембранные сегменты, часть петель которых может быть направлена как внутрь цитоплазмы, так и кнаружи, и цитоплазматические регионы фермента, локализованные в периферической части цитоплазмы. Поворот или наклон цитоплазматической части пятого трансмембранного сегмента АТФ-азы может регулировать расстояние между близлежащими участками молекулы и определять специфичность и селективность фермента. N-терминал и цитоплазматическая петля 1 а2субъединицы АТФ-азы взаимодействуют друг с другом; они могут являться участками, посредством которых а2-субъединица стабилизирует молекулу АТФ-азы, вследствие чего могут образовываться а(3-протомер, дипротомер или олигомер более высокого порядка. а-а-Взаимодействие может происходить как внутри одной субъединицы, так и между отдельными субъединицами. Оно специфично для каждой изоформы, что может обуславливать функциональные и регуляторные различия а-изоформ. Последовательность из 26 аминокислот в |
К настоящему моменту при помощи биохимических исследований на молекулярном уровне выявлены некоторые структурно-функциональные особенности АТФ-азы. Установлено, что молекула АТФ-азы представляет собой гетеродимер, состоящий из аи р-субъединиц. Некоторые авторы рассматривают возможность существования у-субъединицы (434), ее функциональная роль обсуждается. АТФ-аза внутри клеточной мембраны может также находиться в форме (ар)2 -гетеротетрамера и олигомера ардимеров (822). Таким образом, фермент является гетерогенным молекулярным комплексом, представленным множеством изоформ аи р-субъединиц с различными связями между ними. В настоящий момент в клетках млекопитающих дифференцируют четыре различных а-полипептида (а1, а2, аЗ и а4) и три отличных между собой p-изоформы (р1 , р2 и рЗ). Указывается на иммунологическое сходство а1 и а2 изоформ (349). Функциональные особенности фермента обусловлены его структурой. К настоящему моменту в аи р-субъединицах молекулы АТФ-азы выделяют экстрацеллюлярные участки (эктодомены субъединиц), трансмембранные сегменты, часть петель которых может быть направлена как внутрь цитоплазмы, так и кнаружи, и цитоплазматические регионы фермента, локализованные в периферической части цитоплазмы. Поворот или наклон цитоплазматической части пятого трансмембранного сегмента АТФ-азы может регулировать расстояние между близлежащими участками молекулы и определять специфичность и селективность фермента (652). N-терминал и цитоплазматическая петля 1 а2-субъединицы АТФ-азы взаимодействуют друг с другом; они могут являться участками, посредством которых а2 -субъединица стабилизирует молекулу АТФ-азы, вследствие чего могут образовываться офпротомер, дипротомер или олигомер более высокого порядка, otocВзаимодействие может происходить как внутри одной субъединицы, так и между отдельными субъединицами. Оно специфично для каждой изоформы, что может обуславливать функциональные и регуляторные различия аизоформ. Последовательность из 26 аминокислот в экстрацеллюлярной петле а-субъединицы АТФ-азы между 7 и 8 сегментами, расположенными внутри мембраны, связана с р-субъединицей и обеспечивает а-p взаимодействие; ключевыми остатками в этой последовательности являются Val904, Туг898 и Cys908 (796). р-Субъединица АТФ-азы взаимодействует с каталитической а |