Проверяемый текст
Заводовский Борис Валерьевич. Клинико-патогенетическое значение исследования метаболизма иммунокомпетентных клеток периферической крови при воспалительных ревматических заболеваниях (Диссертация 2004)
[стр. 67]

клеточной концентрации Na приводит к возрастанию активности АТФ-азы.
Возможно поэтому, что увеличение проницаемости мембраны по отношению к катионам является первичным эффектом действия митогенов, тогда как повышение активности катионного насоса представляет собой непосредственный компенсаторный ответ на это
(16).
Каплан и Оуэнс (233) предположили, что следствием важного для активации клетки увеличения активности АТФ-азы будет возросшая конкуренция за ограниченное количество АТФ между АТФазой и аденилатциклазой, объясняющая наблюдаемое экспериментально временное уменьшение концентрации цАМФ.
Повышение концентрации К+в среде до 50 мМ приводит к деполяризации мембраны В-клеток, хотя без дополнительных сигналов об индукции синтеза ДНК не происходит
(276).
Установлено, что вслед за быстрым двухфазным подъемом уровня АТФ-азы наступает медленное пролонгированное повышение активности, которое связывают с увеличением синтеза ДНК; по времени вторая фаза активации фермента совпадает с фазой роста лимфоцитов в качестве митогенного ответа
(267,22).
Обобщая существующие данные, роль АТФ-азы в активации лимфоцитов можно представить следующим образом
(16): 1.
Акцепторные молекулы на поверхности лимфоцита связывают
стимулирующии лиганд и сшиваются друг с другом.
2.
Происходит увеличение проницаемости мембраны для одновалентных катионов; это приводит к деполяризации мембраны менее чем за 2 минуты.
Локальное повышение концентрации Na+ с внутренней стороны мембраны активирует АТФ-азу.
3.
Снижается активность аденилатциклазы вследствие соседства с АТФ-азой, конкурирующей с ней за АТФ.

4.
Повышается уровень цАМФ; в стадии поздней активации клетки ядерная цАМФ активирует киназы, которые специфически фосфорилируют кислые негистоновые белки, регулирующие транскрипцию и синтез ДНК.
+
азы благоприятствует функционированию ряда ферментов, участвующих в акти
[стр. 89]

приписываемое повышению активности АТФ-азы, уравновешивается увеличением потока К+ наружу («утечка \С»), так что в целом концентрация К* в клетке не меняется.
Кроме того, было установлено, что Na+ входит в клетку, а повышение внутриклеточной концентрации Na+ приводит к возрастанию активности АТФ-азы.
Возможно поэтому, что увеличение проницаемости мембраны по отношению к катионам является первичным эффектом действия митогенов, тогда как повышение активности катионного насоса представляет собой непосредственный компенсаторный ответ на это
(64).
Каплан и Оуэнс (480) предположили, что следствием важного для активации клетки увеличения активности АТФ-азы будет возросшая конкуренция за ограниченное количество АТФ между АТФ-азой и аденилатциклазой, объясняющая наблюдаемое экспериментально временное уменьшение концентрации цАМФ.
Повышение концентрации К* в среде до 50 мМ приводит к деполяризации мембраны Вклеток, хотя без дополнительных сигналов об индукции синтеза ДНК не происходит
(593).
Установлено, что вслед за быстрым двухфазным подъемом уровня АТФ-азы наступает медленное пролонгированное повышение активности, которое связывают с увеличением синтеза ДНК; по времени вторая фаза активации фермента совпадает с фазой роста лимфоцитов в качестве митогенного ответа
(561,98).
Установлено, что экто-АТФ-аза с молекулярным весом 70-100 кДа идентична антигену CD39, который присутствует на мембранах В-клеток, натуральных киллеров, моноцитов-макрофагов и фолликулярных дендритных клеток, причем выяснено, что CD39 экспрессируется исключительно на активированных лимфоцитах (159).
Обобщая существующие данные, роль АТФ-азы в активации лимфоцитов можно представить следующим образом
(64): 1.
Акцепторные молекулы на поверхности лимфоцита связывают
стимулирующий лиганд и сшиваются друг с другом.
2.
Происходит увеличение проницаемости мембраны для одновалентных катионов; это приводит к деполяризации мембраны менее чем за 2 минуты.
Локальное повышение концентрации Na+ с внутренней стороны мембраны активирует АТФ-азу.
3.
Снижается активность аденилатциклазы вследствие соседства с АТФ-азой, конкурирующей с ней за АТФ.


[стр.,90]

4.
Повышается уровень цАМФ; в стадии поздней активации клетки ядерная цАМФ активирует киназы, которые специфически фосфорилируют кислые негистоновые белки, регулирующие транскрипцию и синтез ДНК.

5.
Уровень внутриклеточного К*, достигнутый вследствие действия АТФ-азы, благоприятствует функционированию ряда ферментов, участвующих в активации клетки.
Из этого следует, что уровень АТФ-азы в лимфоцитах повышается через 10-15 минут от начала стимуляции клетки, в стадию ранней активации, и в последующих стадиях ведет к синтезу ДНК и белков, участвующих в функционировании активированных лимфоцитов.
Роль АТФ-азы в фагоцитарных реакциях также подтверждается данными литературы.
Например, слияние вирусной и клеточной мембраны происходит в специализированных вакуолях с определенным значением pH.
Образование вакуолей происходит в начале эндоцитоза с участием плазматической мембраны.
Этот процесс регулируется АТФ-азой (19).
Таким образом, определение уровня активности N a\«^-зависимой АТФазы в лимфоцитах и нейтрофилах периферической крови может способствовать выяснению механизмов активации ИКК при различных РЗ.
Использование данного метода наряду с другими иммунологическими и лабораторными данными может внести вклад в понимание некоторых звеньев патогенеза аутоиммунных болезней и помочь в оценке влияния на них противоревматической терапии.
3.4 Миелопероксидаза: физико-химические свойства, распространение в природе, биологическая роль Миелопероксидаза, исходя из природы катализируемых ею реакций, относится к классу оксидоредуктаз, группе гидроксипероксидаз.
Согласно номенклатуре ферментов, подготовленной под эгидой Комиссии по номенклатуре МБС (IUB) и принятой Международным биохимическим союзом и Международным союзом теоретической и прикладной химии (44, 363), ее классификационный шифр КФ 1.11.1.7 объединяет под одним общим названием группу ферментов, идентичных функционально и по составу активного центра, но несколько отличающихся свойствами апоферментов.
МП является членом семейства гомологичных пероксидаз млекопитающих, которое

[Back]