|
вации клетки. Из этого следует, что уровень АТФ-азы в лимфоцитах повышается через 10-15 минут от начала стимуляции клетки, в стадию ранней активации, и в последующих стадиях ведет к синтезу ДНК и белков, участвующих в функционировании активированных лимфоцитов. Роль АТФ-азы в фагоцитарных реакциях также подтверждается данными литературы. Например, слияние вирусной и клеточной мембраны происходит в специализированных вакуолях с определенным значением pH. Образование вакуолей происходит в начале эндоцитоза с участием плазматической мембраны. Этот процесс регулируется АТФ-азой (7). Таким образом, определение уровня активности Ка+,К+-зависимой АТФазы в лимфоцитах и нейтрофилах периферической крови может способствовать выяснению механизмов активации иммуннокомпетентных клеток при ревматических заболеваниях. Учитывая то, что на активность этого энзима оказывают влияние препараты для лечения остеопороза, теоретически возможно путем определения активности Na+,K+АТФ-азы прогнозировать эффективность антиостеопоретической терапии. |
4. Повышается уровень цАМФ; в стадии поздней активации клетки ядерная цАМФ активирует киназы, которые специфически фосфорилируют кислые негистоновые белки, регулирующие транскрипцию и синтез ДНК. 5. Уровень внутриклеточного К*, достигнутый вследствие действия АТФ-азы, благоприятствует функционированию ряда ферментов, участвующих в активации клетки. Из этого следует, что уровень АТФ-азы в лимфоцитах повышается через 10-15 минут от начала стимуляции клетки, в стадию ранней активации, и в последующих стадиях ведет к синтезу ДНК и белков, участвующих в функционировании активированных лимфоцитов. Роль АТФ-азы в фагоцитарных реакциях также подтверждается данными литературы. Например, слияние вирусной и клеточной мембраны происходит в специализированных вакуолях с определенным значением pH. Образование вакуолей происходит в начале эндоцитоза с участием плазматической мембраны. Этот процесс регулируется АТФ-азой (19). Таким образом, определение уровня активности N a\«^-зависимой АТФазы в лимфоцитах и нейтрофилах периферической крови может способствовать выяснению механизмов активации ИКК при различных РЗ. Использование данного метода наряду с другими иммунологическими и лабораторными данными может внести вклад в понимание некоторых звеньев патогенеза аутоиммунных болезней и помочь в оценке влияния на них противоревматической терапии. 3.4 Миелопероксидаза: физико-химические свойства, распространение в природе, биологическая роль Миелопероксидаза, исходя из природы катализируемых ею реакций, относится к классу оксидоредуктаз, группе гидроксипероксидаз. Согласно номенклатуре ферментов, подготовленной под эгидой Комиссии по номенклатуре МБС (IUB) и принятой Международным биохимическим союзом и Международным союзом теоретической и прикладной химии (44, 363), ее классификационный шифр КФ 1.11.1.7 объединяет под одним общим названием группу ферментов, идентичных функционально и по составу активного центра, но несколько отличающихся свойствами апоферментов. МП является членом семейства гомологичных пероксидаз млекопитающих, которое |