Проверяемый текст
Мотошин Александр Владимирович. Бабезиоз крупного рогатого скота в условиях Нечерноземной зоны Российской Федерации (Диссертация 2008)
[стр. 112]

ется определение активности трансаминаз, катализирующих реакции межмолекулярного переноса химических групп и остатков.
В тканях организма находится большое количество различных трансаминаз, однако наиболее высокое содержание и наибольшую каталитическую активность имеют аспартат-аминотрансфераза и аланин-аминотрансфераза, которые, согласно современной классификации, обозначаются как АСТ (шифр фермента КФ-2.6.1.1.) и АЛТ (шифр фермента КФ-2.6.1.2.) соответственно.

Учитывая, что изучение ферментативной активности аминотрансфераз при бабезиозе крупного рогатого скота в связи с различными периодами болезни изучены мало, мы провели соответствующие исследования в динамике болезненного процесса с учётом тяжести течения инвазии.

Полученные результаты исследований активности аспартатаминотрансферазы и аланин-аминотрансферазы в крови крупного рогатого скота при тяжёлом течении бабезиоза показаны в таблице 22.
Таблица 22.
Динамика активности аспартат-аминотрансферазы и аланинаминотрансферазы в сыворотке крови крупного рогатого скота при тяжёлом течении бабезиоза Период иссл-й,
сутки Опыт Контроль АСТ/ АЛТАСТ АЛТ АСТ АЛТ М±т М± т М ± т М ± т 1 79,1 ±4,1 30,2 ±3,1 71,2 ±2,2 24,10±2,03 2,6 2 82,8 ± 4,2 33,1 ±3,2 70,9±3,1 21,23±2,2 2,5 3 93,4 ±4,4 36,2 ± 4,7 72,7±2,9 23,20±2,5 2,6 4 97,2 ±5,1 40,1± 6,03 71,4±2,5 24,13±2,12 2,4 $ 100,1 ±5,2 49,4 ± 6,5 72,5 ±3,2 22,07±2,8 2,03 6 122,4 ±6,3 58,6 ± 7,03 73,1 ±2,2 23,80±2,6 2,09 7 139,3± 4,3 72,6 ±7,18 75,8 ±2,6 25,70±2,1 1,9 М± т М=102,04±4,8 М= 45,7±5,4 М= 72,5 ± 2,7 М= 23,5±2,3 2,2 112
[стр. 147]

147 Изменение уровня аспартатаминотрансферазы и аланинаминотрансферазы в сыворотке крови.
Одной из характерных особенностей живого организма является обмен веществ и энергии, характерным признаком которого является единство и взаимосвязь происходящих в нём многочисленных химических реакций, течение которых связано с влиянием биологических катализаторов ферментов.
В связи с тем, что специфика действия ферментов обеспечивается функциональными группами, их активность проявляется в различных клетках организма неодинаково и зависит от широкого спектра факторов, которые в свою очередь обуславливают течение ферментативных процессов.
Соответственно различные патологические состояния вызывают изменение каталитических функций ферментов, выяснение характера которых при бабезиозе крупного рогатого скота имеет не только теоретическое, но и практическое значение.
По данным многих авторов (Браунштейн А.Е., 1949, 1957, Л.А.
Покровский, 1960, Подильчак А.А., 1965 цит.
По Шамрай Е.Ф., Пащенко А.Е., 1970), наиболее достоверным тестом при поражениях печени и сердечной мыщцы, способствующим выявлению функциональных нарушений этих органов, является определение активности трансаминаз, катализирующих реакции межмолекулярного переноса химических групп и остатков.
Ферменты, катализирующие перенос аминогрупп от аминокислот к кетокислотам, впервые были открыты отечественными биохимиками А.Е.Браунштейпом и М.Г.Крицман в 1937 г.
и получили название трансаминаз или аминофераз.
В тканях организма находится большое количество различных трансаминаз, однако наиболее высокое содержание и наибольшую каталитическую активность имеют аспартат-аминотрансфераза и аланин-аминотрансфераза, которые, согласно современной классификации, обозначаются как АСТ (шифр фермента КФ-2.6.1.1.) и АЛТ (шифр фермента КФ-2.6.1.2.) соответственно.


[стр.,148]

148 АСТ катализирует реакцию переаминирования между альфа-аспарагиновой и альфа-кетоглутаровой кислотами с образованием щавелевоуксусной и альфаглутаминовой кислот.
АЛТ катализирует реакцию переаминирования между альфа-аланином и альфакетоглутаровой кислотой с образованием пировиноградной и альфаглутаминовой кислот.
В сыворотке крови здоровых животных содержание транса.миназ незначительное, однако, несмотря на отсутствие органной специфичности, отмечен определённый тропизм этих ферментов к тканям.
Так, наибольшее количество АСТ содержится в сердечной и скелетной мышцах, а также в печени, в то время как в почках, поджелудочной железе и других органах этот фермент присутствует в незначительном количестве.
С другой стороны, АЛТ в наибольшем количестве содержится в печени, и в меньшем в поджелудочной железе, сердечной мышце, почках и мозге.
В связи с этим, повышение активности аминотрансфераз в сыворотке крови наблюдается при заболеваниях, сопровождающихся разрушением клеток, таких как инфаркты лёгких, селезенки, инфаркт миокарда, патологии поперечнополосатых мышц, острые панкреатиты, гемолитические состояния, заболевания печени и ряд других.
Необходимо отметить, что поражение даже незначительных участков тканей приводит к выходу в кровь аминотрансфераз, при этом, величина и продолжительность подъема активности ферментов в сыворотке крови характеризуют степень поражения органов, что имеет важное диагностическое и прогностическое значение.
Учитывая, что изучение ферментативной активности аминотрансфераз при бабезиозе крупного рогатого скота в связи с различными периодами болезни изучены мало, мы провели соответствующие исследования в динамике болезненного процесса с учётом тяжести течения инвазии.

При этом определение активности АСТ и АЛТ в сыворотке крови проводили динитрофенилгидразиновым методом Райтмана-Френкеля (1956).
Принцип метода заключается в том, что в результате переаминирования, происходящего под действием АСТ и АЛТ, образуются щавелевоуксусная и пиро

[стр.,153]

153 В связи с вышеизложенным, соотношение АСТ/АЛТ также было подвержено определённым колебаниям и снизилось в процессе исследований с 2,94 до 1,9.
Следовательно, как видно из таблицы 25, среднеарифметические значения активности АСТ и АЛТ у животных опытной группы были выше таковых у контрольной в 1,26 раз и 1,8 раз и составили 90,93±5,3 мЕ/л и 40,25±3,95 мЕ/л, в то время как у здоровых только 72,16±2,4 мЕ/л и 22,2±2,4 мЕ/л соответственно.
Таким образом, анализируя полученные данные динамики аспарагиновой и аланиновой аминотрансфераз в сыворотке крови крупного рогатого скота при разной тяжести течения бабсзиоза, следует отметить зависимость кинетики АСТ и АЛТ от тяжести течения процесса.
При этом необходимо указать, что в наших исследованиях повышение уровня трансамипаз свидетельствовало об обострении процесса и тяжёлом состоянии организма, что является критерием объективной оценки тяжести патологического процесса при бабезиозе.
Таблица 24.
Динамика активности аспартат-аминотрансферазы и аланинаминотрансферазы в сыворотке крови крупного рогатого скота при тяжёлом течении бабезиоза.
Период иссл-й
животных Опыт Контроль АСТ/ АЛТАСТ АЛТ АСТ АЛТ М ± т М± т М ± т М±т 1 79,1 ±4,1 30,2 ±3,1 71,2 ±2,2 24,1±2,03 2,6 2 82,8 ±4,2 33,1 ±3,2 70,9±3,1 21,23±2,2 2,5 3 93,4 ± 4,4 36,2 ± 4,7 72,7±2,9 23,20 ± 2,5 2,6 4 97,2 ±5,1 40Д± 6,03 71,4±2,5 24,13 ±2,12 2,4 5 100,1 ±5,2 49,4 ± 6,5 72,5 ±3,2 22,07 ± 2,8 2,03 6 122,4 ± 6,3 58,6 ±7,03 73,1 ±2,2 23,8 ± 2,6 2,09 7 139,3± 4,3 72,6 ± 7Д8 75,8 ±2,6 25,7 ± 2,1 1/9 М=102,04±4,8 М= 45,7 ±5,4 М= 72,5 ± 2,7 М= 23,5 ±2,3 2,2

[Back]