рулентности при пассажировании через организм крс. Долее того, этот штамм сохранил способность к трансмиссии посредством клещей-переносчиков. Но данным Колабского Н.А. с соавт. (1960), ослабить вирулентность В.Ытз можно, если пассажировать его через организм восприимчивых животных на стадии анаплазмоидных и кольцевидных форм. Крылов М.В. (1965), изучая развитие Р.Ы§еттит и В.Ьо\т$ в организме теплокровных животных отмечает, что чем позже взята кровь у животного-донора для заражения, тем короче инкубационный период у животного-рэеципиента, заражённого этой кровью. \\'пё1п 1.0., Оооа^ег В.У. (1980); \Уп§Ы 1.О., Оооб^ег В.У., МаЬопеу П.Р. (1981); \Уг'§,1п 1.0. сХ а1. (1983) отмечают, что лучи рентгена ослабляют вирулентность В.Ьоукз, при этом, полученный авирулентный штамм потерял способность к передаче посредством клещей-переносчиков, однако оставался иммуногенным. Более того, даже спустя 1 год носительства в организме хозяина, эти паразиты сохраняли свои авирулентность и иммуногенность и не могли передаваться клещами. При этом в организме позвоночного хозяина и вирулентный и авирулентный штаммы имеют одинаковые метаболические характеристики, однако только те животные, в организме которых находятся вирулентные паразиты, переболевают с проявлением характерных клинических признаков бабезиоза. Паразиты, являясь белковыми субстанциями, а также вследствие их антигенной вариабельности, воздействуя на защитные механизмы хозяина, вызывают хроническую воспалительную реакцию с инфильтрацией в ткани мононуклеарных лейкоцитов, фибробастов и макрофагов. Генерализованное неспецифическое воспаление проявляется активизацией калликреин-кининовой системы и выделением вазоактивных компонентов кининов. Кинины образуются из неактивных предшественников белковой природы кининогенов, при воздействии на них протеолитических ферментов калликреинов, находящихся в плазме крови и тканях в виде неактивных предшественников прекалликреинов. Плазменные калликреины образуют брадикинин, а тканевые каллидин. Кининовая система связана с системами фибринолиза и свёртывания. Так, пре42 |
53 лен присутствием колостральных антител. Также и крупный рогатый скот аборигенных пород менее чувствителен к заражению, чем чистопородный. Тишпз Р., 8(е\уат1 Ы.Р., Ое Уоз АЛ., 1990, считают, что вирулентность паразитов зависит от генотипа и фенотипической изменчивости. Литературные данные свидетельствуют о том, что изменить вирулентность возбудителя можно путём пассажирования. Так, Са!1о\у ЬХ., МеПегз Т.Т., МсСге^ог \У., 1979, установили, что количество пассажей возбудителя, необходимое для снижения вирулентности зависит от исходного штамма и в исследованиях авторов составляло от 10 для южно-африканского до 23 для австралийского штаммов возбудителя. Тем не менее, последующие исследования показали, что полученная авирулентиость не была стабильной, поскольку австралийский штамм даже спустя 34 пассажа вернулся к исходному состоянию вирулентности при пассажировании через организм крс. Долее того, этот штамм сохранил способность к трансмиссии посредством клещей-переносчиков. По данным Колабского Н.А.,1960, ослабить вирулентность В.ЬоУ13 можно, если пассажировать его через организм восприимчивых животных на стадии анаплазмоидных и кольцевидных форм. Крылов М.В., 1965, изучая развитие Р.Ыцегтппит и В.Ьо\чз в организме теплокровных животных отмечает, что чем позже взята кровь у животного-донора для заражения, тем короче инкубационный период у животного-реципиента, заражённого этой кровью. \\^п§Ь1 1.С., Ооос1^ег В.У., 1980; \Уп§Ь1 1.С., МаЬопеу. Е).Р., 1982; \\;п&Ы Т.С., М1гге С.В., 1983, отмечают, что лучи рентгена ослабляют вирулентность В.Ьо\чз, при этом, полученный авирулентный штамм потерял способность к передаче посредством клещей-переносчиков, однако оставался иммуногенным. Более того, даже спустя 1 год носительства в организме хозяина, эти паразиты сохраняли свои авирулентиость и иммуногенность и не могли передаваться клещами. При этом в организме позвоночного хозяина и вирулентный и авирулентный штаммы имеют одинаковые метаболические характеристики, однако только те животные, в организме которых находятся вирулентные паразиты, иереболевают с проявлением характерных клинических признаков бабезиоза. 54 Такие взаимоотношения между вирулентностью возбудителя и способностью к передаче клещами-переносчиками были впервые описаны Эа^ИезК и 81е\уаг1, 1977, в исследованиях которых спустя 60 пассажей через организм спленэктомированных коров паразит терял способность к трансмиссии посредством клешей. Последующими исследованиями >Уп§Ь1 1.О., Ооос^ег В.У., 1975, У/п§Ь1 1.0. , Ооос1§ег В.У., МаЬопеу Э.Р., 1981; 1.О., Оооб^ег В.У., НобеВгаташз К е1.а!., 1983 было установлено наличие у вирулентных штаммов протеолитического фермента и отсутствие такового у авирулентных. При этом даже пассажирование вирулентного штамма через организм спленэктомированных коров вызывает значительное снижение количества фермента у возбудителя к 10-12 пассажу. В более ранних исследованиях \Уп§Ь1 1.О., Оообцег В.У, 1973 было показано, что этот трипсиноподобный фермент был наиболее активный в нейтральной среде. Л в последующем МаНопеу Э.Р., 1.0. .1976 показали, что его внутривенное введение животным вызывает у последних быстрое падение систолического кровяного давления, снижение уровня гематокрита и активацию плазменного калликреина. Паразиты, являясь белковыми субстанциями, а также вследствие их антигенной вариабельности, воздействуя на защитные механизмы хозяина, вызывают хроническую воспалительную реакцию с инфильтрацией в ткани мононуклеарных лейкоцитов, фибробастов и макрофагов. Генерализованное неспецифическое воспаление проявляется активизацией калликреин-кининовой системы и выделением вазоактивных компонентов кининов. Кинины образуются из неактивных предшественников белковой природы кининогенов, при воздействии на них протеолитических ферментов калликреинов, находящихся в плазме крови и тканях в виде неактивных предшественников прекалликреинов. Плазменные калликреины образуют брадикинин, а тканевые каллидин. Кининовая система связана с системами фибринолиза и свёртывания. Так, превращение прекалликреина в активный калликрсин катализируется фактором Хагемана (XII), который в свою очередь, активизируется под влиянием целого ряда физических, химических и биологических факторов, а также плазмином. |