Проверяемый текст
Губжокова, Елена Борисовна; Состояние функционально-метаболической активности лейкоцитов при бронхолегочных заболеваниях бактериальной и вирусной этиологии (Диссертация 2004)
[стр. 129]

действие катионного белка и миелопероксидазы на микроорганизмы в фагоцитосоме нейтрофильных гранулоцитов и макрофагов или внеклеточно в очагах воспаления, по-видимому, в значительной степени обеспечивает эффективность процесса киллинга одно из необходимых условий поддержания стабильности внутренней среды микроорганизмов.
В процессе пенетрации катионного белка через клеточные барьеры наблюдается дезорганизация их упорядоченной структуры и нарушение, вплоть до полного подавления, метаболических процессов: дыхания, окислительного фосфорилирования, биосинтеза ДНК, РНК и белков (В.Н.
Кокряков, 1990).
Кроме того, дестабилизирующее клеточную структуру воздействие рассмотренных катионных белков облегчает литическое воздействие на микробные компоненты лизоцима, эластазы и многочисленных кислых гидралаз лизосомного аппарата нейтрофильных лейкоцитов.
Имеются указания, что миелопероксидаза, как и катионные белки, может оказать антимикробное действие и подавлять рост микроорганизмов неферментативно (Klebanoff,
1982.
1985).
Такой эффект, по-видимому, обусловлен способностью катионных полиэлектролитов связываться с отрицательно заряженными компонентами оболочки микроорганизмов и их взаимодействием, под влиянием которого изменяется проницаемость клеточных мембран (Spitznagel, 1984; Westbrook с соавт, 1984).
С другой стороны, показано, что в присутствии в оптимальных концентрациях перекиси водорода и ионов гаплоидов (СГ, Вг', Г) бактерицидное действие миелопероксидазы значительно возрастает (Clark, Klebanoff, 1978; Hamers, Sips, 1980; Patriarca, 1984; Seger, 1984).

Механизм бактерицидного действия миелопероксидазной системы весьма
клеточные нуклеиновые кислоты повреждаются при взаимодействии с этой системой (И.Ю.
Говорова с соавт., 1989; Klebanoff,1985,1992; Salmeron с соавт., 1984;Spitznageli,1989).
Поэтому идентифицировать субклеточные и надмолекулярные структуры, повреждения которых наиболее губительны для клеток, не просто.
Полагают, что наиболее чувствительными к действию миелопероксидазы являются компоненты клеточной мембраны: белки дыхательной цепи, белки мембранного транспорта (Albrich, Hurst, 1982; Albrich с соавт., 1986;
Klebanoff, 1985;Solberg, 12986; Б.С.
Нагоев 1986; Н.Ю.
[стр. 170]

электростатических сил притяжения на отрицательно заряженных структурах (липополисахариды, фосфолипиды и др.) поверхности бактерий и оболочечных вирусов.
Контакт антимикробного белка с поверхностью вирусов, по-видимому, создает необходимые предпосылки для его последующего проникновения во внутреннюю структуру микробов и вирусов (В.Н, Кокряков, 1990).
Катионные белки путем электровалентного связывания анионных компонентов микроорганизмов нарушают структуру и функцию их мембран и вызывают деструкцию клеточной стенки бактерий ( Klebanoff, 1985; Houde, Gray, 1986).
Существенно усиливает инактивацию микроорганизмов включение в процесс миелопероксидазной системы (В.Н.
Кокряков с соавт., 1982).
Совместное действие катионного белка и миелопероксидазы на микроорганизмы в фагоцитосоме нейтрофильных гранулоцитов и макрофагов или внеклеточно в очагах воспаления, по-видимому, в значительной степени обеспечивает эффективность процесса киллинга одно из необходимых условий поддержания стабильности внутренней среды микроорганизмов.
В процессе пенетрации катионного белка через клеточные барьеры наблюдается дезорганизация их упорядоченной структуры и нарушение, вплоть до полного подавления, метаболических процессов: дыхания, окислительного фосфорилирования.
Биосинтеза ДНК, РНК и белков (В.Н.
Кокряков, 1990).
Кроме того, дестабилизирующее клеточную структуру воздействие рассмотренных катионных белков облегчает литическое воздействие на микробные компоненты лизоцима, эластазы и многочисленных кислых гидралаз лизосомного аппарата нейтрофильных лейкоцитов.
Имеются указания, что миелопероксидаза, как и катионные белки, может оказать антимикробное действие и подавлять рост микроорганизмов неферментативно (Klebanoff,
1980, 1982.
1985).
Такой эффект, по-видимому, обусловлен способностью катионных полиэлектролитов связываться с отрицательно заряженными компонентами оболочки микроорганизмов и их взаимодействием, под влиянием которого изменяется проницаемость клеточных мембран (Spitznagel, 1984; Westbrook с соавт, 1984).
С другой стороны, показано, что в присутствии в оптимальных концентрациях перекиси водорода и ионов гаплоидов (СГ, Вг\ Г) бактерицидное действие миелопероксидазы значительно возрастает (Clark, Klebanoff, 1978; Hamers, Sips, 1980; Patriarca, 1984; Seger, 1984).


[стр.,171]

Механизм бактерицидного действия миелопероксидазной системы весьма сложен.
Практически все клеточные компоненты белки, гипиды, нуклеиновые кислоты повреждаются при взаимодействии с этой системой (Н.Ю.
Говорова с соавт., 1989).
Поэтому идентифицировать субклеточные и надмолекулярные структуры, повреждения которых наиболее губительны для клеток, не просто.
Полагают, что наиболее чувствительными к действию миелопероксидазы являются компоненты клеточной мембраны: белки дыхательной цепи, белки мембранного транспорта (Albrich, Hurst, 1982; Albrich с соавт., 1986;
Rosen, Klebanoff, 1982; Н.Ю.
Говорова с соавт., 1989).
В системе миелопероксидаза перекись водорода галлоид, ионы гаплоидов при уничтожении микроорганизмов действуют синергично и взаимозаменяют друг друга.
При ферментном катализе бактерицидный эффект миелопероксидазы обусловлен денатурацией галлоидированных белков микробов, находящихся в фаголизосоме, что, в конечном итоге, приводит к гибели (М.Г.
Шафран, 1981; Sepe, Clark, 1985).
В интактной клетке имеются все условия для активного ферментативного действия миелопероксидазы.
Необходимое условие для проявления антибиотического действия миелопероксидазы это адсорбция данного фермента на поверхности бактерицидной клетки (Шафран, 1981).
Феномен выброса миелопероксидазы наблюдается довольно рано: не позднее 9-15 минут после их контакта с бактериями (Yong с соавт., 1986).
Ферменты лейкоцитов способны разрушать только те бактерии, котрые были умерщвлены миелопероксидазной системой и неферментными катионными белками до их фагоцитоза.
Так, фосфатазы подвергают гидролизу бактерии и вирусы, но вступают в действие только после воздействия на антиген белка и миелопероксидазы.
Этим, возможно, объясняется отмеченное нами возрастание фосфатазной активности в динамике инфекционных бронхолегочных заболеваний.
Угнетение активности миелопероксидазы и снижение уровня катионного белка в нейтрофильных гранулоцитах сказывается на завершенности фагоцитоза.
Кислая фосфатаза, являясь цитохимическим маркером лизосом нейтрофильных лейкоцитов, которые участвуют в процессах разрушения и удаления токсических продуктов, в расщеплении отработанных структур клеток, т.е., она является показателем катаболических процессов в организме (М.Г.
Шубич, Б.С.
Нагоев, 1980).
О большом значении кислой и щелочной фосфатаз в осуществлении фазы переваривания реакции

[Back]